CARACTERIZACIÓN DE PÉPTIDOS DE ALTA UNIÓN DE LA PROTEINA AMA-1 MEDIANTE LA PROBABILIDAD Y LA ENTROPÍA
Palabras clave:
AMA-1, Probabilidad, Entropía, Unión, Eritrocito, Probability, Entropy, Binding, erythrocyteResumen
Resumen
La probabilidad y la entropía han sido empleadas para caracterizar física y matemáticamente péptidos de alta unión de proteínas de malaria al eritrocito. Estudios sugieren que la proteína AMA- 1 del Plasmodium Falciparum se une al eritrocito posiblemente jugando un papel en la infección.
Se efectuó una cuantificación de la frecuencia de aparición de los 20 aminoácidos esenciales en cada una de las posiciones de los péptidos de 20 residuos que constituyen la proteína AMA-1, a partir de la construcción de un espacio de probabilidad no equiprobable, y se calcularon los valores de probabilidad, sumatoria de probabilidad y entropía para cada una de las secuencias peptídicas.
Se encontró que los valores de probabilidad, sumatoria de probabilidad y entropía para las secuencias que no se unen varían entre los valores asociados al macroestado de no unión, mientras que dichos valores para las secuencias específicas de unión comprobadas experimentalmente se encuentran fuera de dichos rangos, conformando rangos específicos diferenciados asociados al macroestado de unión.
Se diferenciaron secuencias de unión y de no unión con la metodología empleada, acertando en el 100% de los casos estudiados, caracterizando así los péptidos de AMA-1 de una forma objetiva y reproducible, y evidenciando un orden físicomatemático subyacente al fenómeno de unión.
Palabras clave: AMA-1, Probabilidad, Entropía, Unión, Eritrocito.
Abstract
HIGH BINDING PEPTIDES CHARACTERIZATION OF AMA-1 PROTEIN THROUGH PROBABILITY AND ENTROPY
Probability and Entropy have been used to physically and mathematically characterize high binding peptides of Malaria proteins to the erythrocyte. Studies suggest that AMA-1 protein of Plasmodium Falciparum binds to erythrocyte, possibly playing a role in the infection.
It was made a quantification of the frequency of appearance of the 20 essential amino acids in each one of the positions in peptides about 20 residues that form the AMA-1 protein, beginning with the building of a non equiprobable space of probability, and values of probability, probability summation and entropy were calculated for each of the peptide’s sequences.
It was found that probability, probability summation and entropy values for the not-binding sequences vary between the values associated to the not-binding macrostate, while those values for the specific experimentally binding sequences are out of that ranges, conforming specific differentiated ranges associated to the binding macrostate.
Binding and not-binding sequences were differentiated with the used methodology, with a 100% success for the studied cases, characterizing the AMA-1 peptides in an objective and reproducible way, and showing a physical-mathematical subjacent order to the binding phenomenon.
Key words: AMA-1, Probability, Entropy, Binding, erythrocyte.
Biografía del autor/a
Javier Rodriguez, Universidad Militar Nueva Granada
Signed Prieto, Clínica del Country.
Pedro Bernal, Clínica del Country.
Correa Catalina, Universidad Militar Nueva Granada
Luisa Alvarez, Clínica del Country
Yolanda Soracipa, Clínica del Country
Fredy López, Clínica del Country.
Sarith Vitery, Universidad Militar Nueva Granada
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